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北京，5月23日，科学技术日报——英国布里斯托尔大学的一个研究小组在22日发表在《自然化学生物学》杂志上的一篇论文中说，他们已经设计了一种比天然蛋白质小得多的微蛋白质，这种蛋白质可以在蛋白质上形成折叠结构，并保持稳定的分子力“精确地发现”，并为设计生物医学应用所需的微蛋白质和小分子等基本结构开辟了一条新的途径。
天然蛋白质具有一系列重要的生物学功能，例如帮助植物将光能转化为糖，帮助人类将氧气从肺部输送到肌肉，以及帮助糖与氧气结合提供正常肌肉活动所需的能量。为了完成这些任务，蛋白质必须折叠成特定的三维结构，即氨基酸根据特定的序列形成肽链，肽链中的疏水残基被包裹在分子内以折叠成活性三维结构。然而，经过几十年的努力，科学家们仍然没有完全理解蛋白质折叠的过程和这种稳定蛋白质结构背后的潜在机制。
现在，布里斯托尔团队的最新研究有望解决这个难题。它们结合了两种蛋白质结构——α螺旋和多聚蛋白ⅱ螺旋，形成了“PPα”微蛋白。然后，他们“分解”了微蛋白，发现在两个螺旋结构交织在一起后，两个螺旋结构中的氨基酸可以通过“按钮作用”紧密结合。
在用非天然氨基酸取代“PPα”中的一些氨基酸后，研究小组还发现，除了疏水性，保持微蛋白的结构稳定性与CH-π相互作用密切相关，即一个螺旋中的CH基团与另一个螺旋中的芳香环基团之间存在相互作用。他们还在数千种天然蛋白质结构中发现了这种CH-π作用，这意味着CH-π作用为新药开发提供了新的潜在靶点。
领导这项研究的埃米莉·贝克博士认为，他们的新研究不仅对蛋白质折叠和稳定性的基础研究具有重要意义，而且可以指导科学家设计和改造新的蛋白质和药物分子，为生物技术和生物医学应用开辟了一条前所未有的研究道路。(聂)
